Dipartimento di Scienze Biochimiche
Università di Firenze

Guido Camici Personal Page


Titolo della ricerca: Enzimologia e rapporti struttura - funzioni biologiche delle fosfatasi
Coordinatore: Prof. Guido Camici
Componenti del Gruppo: Dr. Paolo Cirri, dr. Paolo Paoli

Il gruppo di ricerca coordinato dal Prof. Guido Camici si è interessato, fin dalla sua costituzione, dello studio della struttura e dei rapporti tra struttura e funzioni biologiche di enzimi appartenenti alla famiglia delle fosfatasi. Il gruppo ha ottenuto importanti informazioni sull'enzimologia e sui meccanismi di azione a livello molecolare dell'acilfosfatasi e della fosfotirosina protein fosfatasi di basso peso molecolare (LMW-PTP), nonché di altre fosfatasi. Negli ultimi anni, pur mantenendo pienamente attive le sue ricerche sull'enzimologia delle fosfatasi, si è interessato degli effetti, a livello molecolare e funzionale, dell'azione dei ROS (composti reattivi dell'ossigeno) sulle due citate fosfatasi di suo specifico interesse. Inoltre il gruppo mantiene un vivo interesse, in collaborazione con altri, per lo studio dei processi di segnalazione cellulare che vedono implicate la LMW-PTP e l'acilfosfatasi, con particolare riferimento alle implicazioni della già dimostrata associazione della LMW-PTP ai domini caveolari della membrana plasmatica delle cellule.

Il Prof. Guido Camici è coordinatore dell'Unità Operativa di Firenze del Progetto PRIN 2001 " ANALISI DI FOSFOPROTEOMI" : Ruolo della Fosfotirosina Protein Fosfatasi Ltp1 nella Regolazione del Fosfoproteoma di S. Cerevisiae.

Paoli P., Pazzagli L., Giannoni E., Caselli A., Manao G., Camici G., Ramponi G. (2003) A nucleophilic catalysis step is involved in the hydrolysis of aryl phosphate monoesters by human CT acylphosphatase. J. Biol. Chem. 278, 194-199

Paoli P., Giannoni E., Pescitelli R., Camici G., Manao G., Ramponi G. (2001) Hydrogen peroxide triggers the formation of a disulfide dimer of muscle acylphosphatase and modifie some functional properties of the enzyme. J. Biol. Chem. 276, 41862-41869

Caselli A., Taddei M.L., Manao G., Camici G., Ramponi G. (2001) Tyrosine-phosphorylated caveolin is a physiological substrate of the low M(r) protein-tyrosine phosphatase. J. Biol. Chem. 276, 18849-18854

Paoli P., Camici G., Manao G., Giannoni E., Ramponi G. (2000) Acylphosphatase possesses nucleoside triphosphatase and nucleoside diphosphatase activities. Biochem. J. 349, 43-49

Caselli A., Marzocchini R., Camici G., Manao G., Moneti G., Pieraccini G., Ramponi G. (1998) The inactivation mechanism of low molecular weight phosphotyrosine-protein phosphatase by H2O2. J. Biol. Chem. 273, 32554-32560


  Last Update: Jul 16, 2003