Dal 1 Ottobre al 31 dicembre: Venerdi, ore 16.30-18.00 Stanza 360 Dipartimento di chimica. Obbligatoria prenotazione tramite email all'indirizzo: piccioli@cerm.unifi.it

Ho conseguito il Dottorato di Ricerca nel 1991, con una tesi sull'enzima Superossido Dismutasi. Nel 1992 sono diventato ricercatore Universitario, nel settore Chimica Inorganica. Nel 1998 sono diventato Professore Universitario in Francia, presso l'Universitè Pierre et Marie Curie (Paris VI), dove ho diretto il laboratorio NMR del gruppo di Chimica Organica e Biorganica. Nel 2000 mi sono reintagrato all'Università di Firenze, afferendo al neonato Centro di Ricerca Risonanze Magnetiche (CERM), dove sono tutt'ora, nel ruolo di Professore Associato.

Laureato in Chimica (110 lode)/110 nel 1987, Dottore di Ricerca in Scienze Chimiche nel 1991. Ricercatore Universitario dal 1992. Nel 1998 diventa Professore alla Université Pierre et Marie Curie, Paris 6 dove, alla sua attività di capo di laboratorio, si aggiunge una intensa attività didattica articolata su tutti i livelli del sistema universitario Francese. Dal 2001 è Professore Associato all’Università di Firenze, dove afferisce al Centro di Risonanze Magnetiche. Visiting Professor presso le Università di Paris-Sud (Francia), Valencia (Spagna), Elche (Spagna), Evry (Francia), Alicante (Spagna). E’ stato membro del Consiglio Direttivo del CERM e del Consiglio Direttivo del Gruppo Interdivisionale Risonanze Magnetiche della Società Chimica Italiana. Si occupa della caratterizzazione spettroscopica e strutturale di metalloproteine, di spettroscopia NMR applicata alla chimica inorganica e bioinorganica e dello studio dei metalli nei sistemi biologici. Nel 1994 è autore della prima struttura in soluzione via NMR di una proteina paramagnetica. Da allora si occupa dello sviluppo di nuove metodologie sperimentali per lo studio NMR dei sistemi paramanetici e per l’utilizzo di vincoli strutturali non convenzionali applicati alla struttura di proteine e metalloproteine. Tra i sistemi studiati: proteine Ferro-Solfo, eme proteine, Calcio proteine. E’ autore di circa 100 articoli di ricerca pubblicati su riviste internazionali  di grande prestigio. Ha tenuto circa 80 conferenze e seminari in congressi Internazionali e in alcune delle piu’ prestigiose istituzioni Europee, tra cui: l’Ecole Normale Superieure de Chimie (Paris); University of Oxford; Frankfurt Biocentrum; Institute Pasteur (Paris).  Insegna Chimica Generale e tiene corsi di Risonanze Magnetiche, metodi spettroscopici e struttura elettronica in Corsi di Laurea Triennale (Biotecnologie), Magistrale (Chimica), Dottorato (Dottorato Internazionale in Biologia Strutturale). Da alcuni anni effettua attività di disseminazione tramite Corsi presso l'Università dell'età libera. Per le sue competenze scientifiche, è stato chiamato a fare parte, in Italia ed in molti paesi Europei, di Commissioni d’esame per Concorsi di Ricercatore e per Abilitazione alle funzioni di Professore Universitario, di Commissioni di valutazione di progetti di ricerca competitivi, di Commissioni di Tesi Dottorale.  Parla e scrive in Italiano, Francese, Inglese.

Mi occupo di Spettroscopia di Risonanza Magnetica Nucleare (NMR) e di Chimica Inorganica Biologica. In particolare, mi occupo dello sviluppo degli aspetti metodologici della spettroscopia NMR applicata ai sistemi paramagnetici, con l'obiettivo di: i) caratterizzare stati transienti in proteine paramagnetiche, quali ad esempio la formazione di complessi proteina-proteina associati al trasferimento ed all'assemblaggio di cluster FeS; ii) utilizzare le informazioni derivanti dalla interazione iperfine tra spin nucleari e spin elettronico per ottenere informazioni strutturali e dinamiche dei sistemi in esame; iii) dinamica di metalloproteine in funzione dello stato di ossidazione del sistema, com particolare riguardo a citocromi e proteine Ferro-Zolfo. Mi sto occupando anche dell'utilizzo di tecniche non convenzionali nel trattamento e nell'analisi dei dati NMR, con particolare riguardo all'analisi acustica dei segnali NMR di fluidi biologici.