Ottimizzare il processo di purificazione della proteina all’origine dello Sclerosi Laterale Amiotrofica, la TDP-43, per arrivare così alla sua caratterizzazione strutturale.
E’ questo l’obiettivo del progetto “TDP-43 STRUCT” coordinato da Fabrizio Chiti del Dipartimento di Scienze Biomediche, Sperimentali e Cliniche “Mario Serio”, tra i vincitori della “Call for projects 2017” promosso da AriSLA (Fondazione Italiana di Ricerca per la Sclerosi Laterale Amiotrofica).
Lo studio, a cui è stato assegnato un finanziamento di 223mila euro, si svolge in collaborazione con le università di Milano e di Udine.
Formando aggregati nei neuroni e nei motoneuroni (che trasportano il segnale all’esterno del sistema nervoso centrale per controllare i muscoli e il loro movimento), la proteina TDP-43 perde la sua normale funzione ed esercita al contempo un'azione tossica.
“Lo studio di questa proteina – spiega Chiti, docente di Biochimica - è stato limitato dalla difficoltà di poterla purificare in maniera e quantità appropriate impedendo il progresso nella comprensione della patogenesi della malattia. Il nostro gruppo di ricerca è riuscito ad ottenere un protocollo preliminare per purificare a buone rese la proteina TDP-43, in modo da ottenere una proteina pura, correttamente conformata, stabile e solubile, quindi adatta per studi dettagliati in vitro”.
La conformazione strutturale della proteina purificata verrà analizzata utilizzando la cristallografia a raggi X, la risonanza magnetica nucleare (NMR), e altri metodi biofisici.
